biotechnologia


 
 

Syntaza sacharozy w brodawkach roślin motylkowych

Syntaza sacharozy (EC 2.4.1.13) (ang. sucrose synthase; SUS) jest jednym z najliczniejszych białek dojrzałych brodawek, a jej aktywność wzrasta szybko podczas rozwoju tych struktur. SUS katalizuje odwracalną reakcję rozkładu sacharozy, której produkty - UDPglukoza i fruktoza, służą bakteroidom jako składniki odżywcze, są źródłem energii dla nitrogenazy, substratami do biosyntezy wielocukrów (UDPglukoza), dostarczają szkieletów węglowych do asymilacji związanego azotu. Jej aktywność wiąże się z biosyntezą ściany komórkowej i skrobi, załadunkiem i rozładunkiem floemu, oraz zapotrzebowaniem struktur „sink” (korzenie, owoce, nasiona, kwiaty, brodawki) na źródło węgla.

Sacharoza powstająca w liściach (organach "source"), dostarczana jest poprzez floem do brodawek (organów "sink"), w korze których następuje jej rozładunek i dyfuzja do regionu zainfekowanego. Produkty katabolizmu sacharozy (zwykle kwas jabłkowy) wykorzystywane są przez bakteroidy jako siła napędzająca proces wiązania azotu. Wytworzony amoniak eksportowany jest z bakteroidów do cytozolu zainfekowanych komórek roślinnych. Tam następuje synteza, a później eksport aminokwasów i/lub ureidów w obszarze całej rośliny.

Aktywność syntazy sacharozy, poza dostarczaniem substratów węglowych, wydaje się być istotna dla samego istnienia efektywnej symbiozy roślin z rizobiami. Analiza mutantów Pisum sativum, ze znacznie zredukowaną aktywnością syntazy sacharozy wskazuje, że prawidłowy rozwój i funkcjonowanie brodawek zależy od właściwej jej ekspresji i aktywności. W roślinach tych, obniżony jest poziom leghemoglobiny (20% ilości występującej w roślinach typu dzikiego) oraz innych enzymów zaangażowanych w dostarczanie substratów węglowych i przetwarzanie amoniaku. Nie zmienia się natomiast ilość nitrogenazy, ale jest ona nieaktywna. Syntaza sacharozy nie jest więc konieczna do ekspresji genów nitrogenazy, ale jest istotna dla utrzymania jej aktywności.

Aktywacja syntazy sacharozy następuje poprzez pojedynczą fosforylację (S15), która tym samym predysponuje to białko do drugiej fosforylacji (S170). Enzym w takim stanie kierowany jest do degradacji przez Protasom, która może być uniknięta jeśli miejsce drugiej fosforylacji zostanie zablokowane przez związanie białka ENOD40. Homologi tej wczesnej noduliny wykryto również w roślinach niestrączkowych, co wskazuje na jej szersze znaczenie biologiczne niż tylko udział w organogenezie brodawek. Taka ochronna asocjacja może wskazywać, że ENOD40 bierze udział w kontroli załadunku/rozładunku floemu oraz importu i zużycia fotoasymilatów, co potwierdza fakt, że ENOD40 ulega ekspresji gł. w tkance naczyniowej korzeni i dojrzałych brodawek.


Rys.1. Regulacja aktywności syntazy sacharozy (SUS). P-reszta fosforanowa; S-seryna


Marta Muszyńska


Literatura:
1. Bosch S., Grof C.P.L., Botha F.C. (2004) „Expression of neutral invertase in sugarcane” Plant Science 166: 1125-1133
2. Engelhard M. (2004) „Trehalose and the nitrogen fixing nodule symbiosis of legumes: studies on rhizobia deficient in the trehalose-6-phosphate synthase gene otsA” Inauguraldissertation zur Erlangung der Würde eines Doktors der Philosophie vorgelegt der Philosophisch-Naturwissenschaftlichen Fakultät der Universität Basel, Deutschland
3. Gordon A.J., Minchin F., James C.L., Komina O. (1999) „Sucrose Synthase in Legume Nodules is Essential for Nitrogen Fixation” Plant Physiology 120:867-877
4. Ferguson B.J., Mathesius U. (2003) „Signaling Interactions During Nodule Development” J Plant Growth Regul 22:47-72
5. Koch K. (2004) „Sucrose metabolism: regulatory mechanisms and pivotal roles in sugar sensing and plant development” Current Opinion in Plant Biology 7:235-246
6. Röhrig H., Schmidt J., Miklashevichs E., Schell J., John M. (2002) „Soybean ENOD40 encodes two peptides that bind to sucrose synthase” PNAS 99/4:1915-1920
7. Van Ghelue M., Ribeiro A., Solheim B., Akkermans A.D.L., Bisseling T., Pawlowski K. (1996) „Sucrose synthase and enolase expression in actinorhizal nodules of Alnus glutinosa: comparison with legume nodules” Mol Gen Genet 50:437-446
8. Vargas W., Cumino A., Salerno G.L. (2003) „Cyanobacterial alkaline/neutral invertases. Origin of sucrose hydrolysis in the plant cytosol?” Planta 216:951-960


Komentarze

Widok Uszereguj
Tylko zarejestrowani mogą dodawać komentarze. Zarejestruj się/Zaloguj

Podręcznik biotechnologii

Kto jest online

220 gości oraz 0 użytkowników online.

Jesteś niezarejestrowanym lub niezalogowanym użytkownikiem.


 

Facebook

Gadżety

Sklep e-biotechnologia.pl
Tematyczne kubki, koszulki, bluzy etc.


Zapraszamy do sklepu

Na skróty

Ministerstwo Nauki i Szkolnictwa Wyższego Narodowe Centrum Nauki Narodowe Centrum Badań i Rozwoju Ośrodek Przetwarzania Informacji PAP - Nauka w Polsce Forum Akademickie Fundacja na rzecz Nauki Polskiej Wirtualna Biblioteka Nauki Scopus NCBI PubMed Nature Science Cell

 
 
Partnerzy:

laboratoria.net Nauka w Polsce Academio Fundacja NanoNet BioCen - BioCentrum Edukacji Naukowej Notatek.pl cebioforum.com materialyinzynierskie.pl Wspieram.to - POLSKI KICKSTARTER - Polska platforma finansowania społecznoœciowego.Tu zrealizujš się Twoje pomysły. VitaInSilica Portal popularnonaukowy

Portal: Redakcja . Współpraca . Kontakt . Polecamy



Wszystkie prawa zastrzeżone 2006-2016 e-biotechnologia.pl
stat4u