W Katolickim Uniwersytecie Lubelskim trwają badania nad enzymem powodującym śmierć komórek rakowych.
Mariusz Karwowski

Zrobiliśmy duży krok w kierunku opracowania leku na raka, ale droga przed nami jeszcze daleka - mówi prof. Ryszard Szyszka.
Na początku kwietnia gabinet prof. Ryszarda Szyszki, dyrektora Instytutu Ochrony Środowiska KUL, przypominał raczej biuro informacyjne szpitala onkologicznego lub... lecznicy dla zwierząt. Dzwoniła m.in. właścicielka kota, u którego wykryto nowotwór, a zaraz po niej z profesorem kontaktował się mężczyzna, na którego psa weterynarze też wydali już wyrok. Wiele innych osób z całej Polski szukało pomocy dla swoich bliskich w rodzinie, chorych na raka. Wszystkim im nadzieję niosły podane do publicznej wiadomości, acz nieco przekręcone, informacje o wynikach badań zespołu naukowców z Katedry Biologii Molekularnej.
- Nie wykryliśmy leku na raka - prostuje prof. Szyszka. - O sukcesie można mówić, ale jedynie w odniesieniu do tego etapu badań. Owszem, zrobiliśmy duży krok w kierunku opracowania takiego leku, ale droga przed nami jeszcze daleka.
Tym pierwszym, ale bardzo dużym krokiem, stało się odkrycie w drożdżach piekarniczych pewnego specyficznego enzymu, obecnego także w tkankach nowotworowych. Zazwyczaj enzymy uaktywniają się na bodźce zewnętrzne, np. zmianę temperatury czy głód. Ten zachowuje się zupełnie inaczej - jest cały czas aktywny w komórce.
- Chcieliśmy sprawdzić, co się stanie, gdy go wyłączymy. Ale takiego wyniku, jaki uzyskaliśmy, nikt z nas się nie spodziewał - przyznaje mój rozmówca.

Odkryli w drożdżach piekarniczych pewien specyficzny enzym, obecny także w tkankach nowotworowych.
POMÓGŁ PRZYPADEK
Swoje badania zaczął jeszcze w drugiej połowie lat 70., studiując i pracując w innej lubelskiej uczelni - UMCS. Zajmował się kinazami białkowymi. Wspólnie z dr. Wiesławem Kudlickim, mieszkającym obecnie w USA, znaleźli enzym, który bierze udział w modyfikacji rybosomu, a konkretnie białek rybosomowych. Problem stanowiła ówczesna technika, za pomocą której nie dało się go zidentyfikować ani dokładnie poznać jego właściwości. Jak zwykle w takich sytuacjach, pomógł przypadek.
- Po powrocie ze stypendium naukowego w Teksasie trafiłem na konferencję, w której brał udział również prof. David Shugar z Instytutu Biochemii i Biofizyki PAN. Tam się poznaliśmy. On zainteresował się naszymi badaniami kinaz białkowych, a mnie z kolei ciekawiły sprawy związane z analogami ATP jako potencjalnymi związkami, służącymi do regulacji aktywności wszystkich tych enzymów, które tenże ATP używają. Związkami tymi prof. Shugar zajmuje się od dawna, a część z nich znajduje dziś rutynowe zastosowanie do identyfikacji tej grupy enzymów.

Porozymetr rtęciowy
PIERWSI NA ŚWIECIE
Naukowcy z KUL postanowili sprawdzić dwa inhibitory (chlorowcowe pochodne benzymidazolu i benzotriazolu), syntetyzowane przez prof. Shugara. Jeden hamował wybiórczo tylko formę tetrameryczną kinazy CKII, a drugi - obydwie, zarówno tetrameryczną, jak i tę wolną, zwaną a. Dodając je do komórek drożdżowych, których funkcjonowanie jest bardzo podobne do ludzkich, obserwowano, jaki będzie ich wpływ na syntezę białka. I tu znów zaskoczenie - jeden z tych związków, podany w bardzo niskim stężeniu, zahamował syntezę. Wiedząc już, że enzym ten bierze udział w regulacji bardzo wielu procesów w komórce - m.in. modyfikując tzw. białka proapoptotyczne tak je zmienia, że zabezpiecza to komórkę przed śmiercią - naukowcy posiedli właściwe narzędzie. Pozostało przenieść te doświadczenia na komórki ludzkie.

Piknometr gazowy do wyznaczania gęstości właściwej.
- Spodziewaliśmy się, że związek zahamuje kinazę białkową, ale ku naszemu zdziwieniu w komórkach nowotworowych, m.in. raka piersi czy skóry, dochodziło do degradacji DNA, co świadczy o apoptozie tych komórek, a więc zaprogramowanym genetycznie samobójstwie. Jednocześnie nie zauważyliśmy żadnego efektu w komórkach prawidłowych. Wniosek był jeden: wyłączenie enzymu powodowało proces samounicestwiania się komórek - opisuje prof. Szyszka.
Pełny tekst: kliknij tutaj
Fragment zamieszczony dzięki uprzejmości Redakcji Forum Akademickiego