biotechnologia


 
 

Lipazy

lipazyWydział Chemiczny PRZEDRUK, oryginał dostępny pod adresem www

Tytuł oryginalny: Zastosowanie lipaz do selektywnej hydrolizy estrów

Politechnika Śląska (www)
Wydział Chemiczny (www)
Katedra Chemii Organicznej, Bioorganicznej i Biotechnologii (www)
Kierownik Katedry: dr hab. inż. Mirosław Gibas prof. Politechniki Śląskiej

Adres:
ul. B. Krzywoustego 4
44-100 Gliwice



Lipazy są jednymi z najbardziej wszechstronnych enzymów. Znajdują zastosowanie w przemysłach: farmaceutycznym, mleczarskim, środków czyszczących, kosmetycznym, oleochemicznym i innych. Według aktualnych opinii przemysłu i naukowców w nadchodzących latach nastąpi ogromny wzrost ich przemysłowego wykorzystania. Lipazy, ze względu na różnorodną specyficzność, mogą być podzielone ogólnie na pięć grup:

- Lipazy substratospecyficzne
Acyloglicerole są naturalnymi substratami lipaz. Specyficzność substratowa jest definiowana jako zdolność lipaz do preferencyjnej hydrolizy określonych estrów glicerolu. Na przykład podczas trawienia hydroliza TAG nie zachodzi do końca. W rezultacie DAG zostają przekształcone w MAG, ale hydroliza tych ostatnich zachodzi bardzo wolno. Zgodnie z tym, TAG są najbardziej faworyzowanymi substratami u większości lipaz zwierzęcych, podczas gdy MAG najmniej. TAG są również preferowanymi substratami większości lipaz roślinnych i mikrobiologicznych. Jednakże, niektóre lipazy szybciej hydrolizują niepełne glicerole niż TAG. Na przykład lipaza Penicillium camembertii (PCL) wykazuje wyższą preferencję w stosunku do MAG i DAG, natomiast minimalną reaktywność z TAG. Lipaza specyficzna w stosunku do MAG, pochodząca z tkanki tłuszczowej szczura, wykazuje niską aktywność do DAG i TAG. Lipaza Penicillium sp. Nie hydrolizuje DAG, natomiast lipaza Penicillium cyclopium (PYL) hydrolizuje głównie MAG i DAG zaś reakcja z udziałem TAG przebiega bardzo powoli.

- Lipazy regiospecyficzne
Specyficzność pozycyjną lub regiospecyficzność lipaz definiuje się jako zdolność tych enzymów do odróżnienia dwóch zewnętrznych pozycji (pierwszorzędowych wiązań estrowych) i wewnętrznej pozycji (drugorzędowego wiązania estrowego) szkieletu TAG. Podczas hydrolizy triacylogliceroli, lipazy sn-1,3-regiospecyficzne preferencyjnie hydrolizują pozycje sn-1 i sn-3, przed pozycją sn-2. Tym sposobem dalsza hydroliza otrzymanej mieszaniny równomolowej 1,2-diacylogliceroli (1,2-DAG) i 2,3-diacylogliceroli (2,3-DAG) prowadzi do powstania 2-monoacylogliceroli (2-MAG). Przykładem lipazy 1,3-regiospecyficznej może być wieprzowa lipaza trzustkowa (PPL) [74]. Ten typ specyficzności został opisany dla wielu lipaz (m.in. Aspergillus niger (ANL), Rhizopus oryzae (inaczej Rhizopus delemar, Rhizopus arrizus) (RAL)). Specyficzność w stosunku do pozycji sn-2 triacylogliceroli (TAG) jest bardzo rzadka. Właściwie do niedawna nauce znana była tylko jedna lipaza wykazująca taką specyficzność - lipaza Candida antarctica A (CALA).Jednakże, ostatnio opisano, że niektóre gatunki Geotrichum działają dwa razy szybciej na wiązanie estrowe w pozycji sn-2, niż na wiązania estrowe w pozycjach pierwszorzędowych. Dwie formy lipazy wytwarzane przez Geotrichum candidum charakteryzuje regiospecyficzność w stosunku do drugorzędowego wiązania estrowego trioleiny, jako substratu. Jednakże w stosunku do TAG te same lipazy wykazują odmienną specyficzność.

- Lipazy niespecyficzne
Część lipaz wykazuje niewielką lub żadną specyficzność pozycyjną i hydrolizuje wszystkie wiązania estrowe w TAG, nie biorąc pod uwagę tłuszczowych komponentów acylowych hydrolizowanego substratu. Przykładami lipaz niespecyficznych są lipazy Penicillium expansum (PEL), Candida rugosa (dawniej Candida cylindracea) (CRL) lub Aspergillus sp., Staphylococcus hyicus (SHL).

- Lipazy acylospecyficzne
Lipazy mogą być specyficzne dla określonego kwasu tłuszczowego, lub bardziej ogólnie dla określonej klasy kwasów tłuszczowych. Lipazy tego typu hydrolizują estry glicerydu kwasów tłuszczowych niezależnie od ich pozycji na szkielecie glicerolu. Najlepiej poznanym enzymem tego typu jest lipaza Geotrichum candidum (inaczej Oospora lactis, Galactomyces geotrichum) (GCL), która jest wysoce specyficzna dla cis-9-nienasyconych kwasów tłuszczowych zawierających podwójne wiązanie w pozycji 9 (cis -9), czyli np. kwasów; oleinowego, linolowego, linolenowego[41;43]. Innym przykładem są lipazy, takie jak Penicillium roquefortii (PRL) i różne zwierzęce lipazy żołądkowe, specyficzne w stosunku do krótkołańcuchowych kwasów tłuszczowych, a wykazujące niewielką aktywność do długołańcuchowych kwasów tłuszczowych. Występują również lipazy specyficzne dla innych kwasów tłuszczowych, na przykład lipaza Botrytis cinerea (BIL) jest specyficzna dla długołańcuchowych nienasyconych kwasów tłuszczowych (kwasów oleinowego i linolenowego).

- Lipazy stereospecyficzne
Stereospecyficzność lipaz jest definiowana jako zdolność tych enzymów do rozróżnienia konformacji przestrzennej grup acylowych. Lipazy sterospecyficzne można podzielić na: rozróżniające dwie odrębne cząsteczki enancjomerów, oraz rozróżniające dwie, chemicznie identyczne, ale stereochemicznie różne enancjomeryczne grupy wewnątrz prochiralnych cząsteczek substratu, oznacza to, że w mieszaninie racemicznej związku chemicznego katalizują one przemiany tylko jednego z obecnych w niej cząsteczek enancjomeru (R)- lub (S)-. W obu przypadkach hydrolizę jednego pierwszorzędowego wiązania estrowego określa się mianem sn-1 lub sn-3 stereospecyficzności. Przykładami lipaz typu sn-1 stereospecyficznych są: Humicola lanuginosa (HLL), Pseudomonas fluorescens (PFL), lipaza lipoproteinowa (LPL) z mleka wołowego, natomiast sn-3 stereospecyficznych - Candida antarctica B (CALB), Fusarium solani (FSL), psia lipaza żołądkowa, ludzka lipaza żołądkowa (HGL), podczas gdy PPL nie wykazała znaczącej stereoselektywności, podczas analiz w analogicznych warunkach.
Wszechobecność lipaz w naturze odzwierciedla ich kluczową rolę w przemianach tłuszczów. Poza ich szczególnym znaczeniem fizjologicznym w metabolizmie lipidów, enzymy te wykazują specjalne właściwości katalityczne, dzięki którym mogą stanowić atrakcyjne narzędzie do przemysłowych zastosowań.
Katalizowanie reakcji przez lipazy w środowisku o kontrolowanej zawartości wody (współczynniku aktywności wodnej) możliwe jest w środowisku rozpuszczalników organicznych, płynów nadkrytycznych, cieczy jonowych, stałych buforów etc.


Zobacz też: Zastosowanie lipaz do selektywnej hydrolizy estrów

Komentarze

Widok Uszereguj
Tylko zarejestrowani mogą dodawać komentarze. Zarejestruj się/Zaloguj

Podręcznik biotechnologii

Kto jest online

216 gości oraz 0 użytkowników online.

Jesteś niezarejestrowanym lub niezalogowanym użytkownikiem.


 

Facebook

Gadżety

Sklep e-biotechnologia.pl
Tematyczne kubki, koszulki, bluzy etc.


Zapraszamy do sklepu

Na skróty

Ministerstwo Nauki i Szkolnictwa Wyższego Narodowe Centrum Nauki Narodowe Centrum Badań i Rozwoju Ośrodek Przetwarzania Informacji PAP - Nauka w Polsce Forum Akademickie Fundacja na rzecz Nauki Polskiej Wirtualna Biblioteka Nauki Scopus NCBI PubMed Nature Science Cell

 
 
Partnerzy:

laboratoria.net Nauka w Polsce Academio Fundacja NanoNet BioCen - BioCentrum Edukacji Naukowej Notatek.pl cebioforum.com materialyinzynierskie.pl Wspieram.to - POLSKI KICKSTARTER - Polska platforma finansowania społecznoœciowego.Tu zrealizujš się Twoje pomysły. VitaInSilica Portal popularnonaukowy

Portal: Redakcja . Współpraca . Kontakt . Polecamy



Wszystkie prawa zastrzeżone 2006-2016 e-biotechnologia.pl
stat4u