biotechnologia


 
 
UWAGA. Artykuł jest poniżej.

Drodzy Czytelnicy e-biotechnologia.pl. Mamy do Was ogromną prośbę!



Portal ten tworzony jest przez lubelskich naukowców i od ponad 10 lat staramy się, aby w Wasze ręce trafiały treści, które pomagają Wam w zdobywaniu wiedzy.
Dzisiaj My prosimy Was o pomoc i przysługę!
Ci sami naukowcy, którzy tworzą e-biotechnologia.pl tworzą również projekt NEXBIO.
NEXBIO rozwija technologie analizy DNA, które mają szansę obniżyć użycie pestycydów w rolnictwie. Ponadto budujemy mobilne laboratorium genetyczne, które umożliwi wykrywanie chorób roślin już na polu. Więcej o nas tutaj: Onet Rano, INN:Poland, Chivas Venture NEXBIO.

NEXBIO reprezentuje Polskę w niezwykle prestiżowym konkursie THE VENTURE rywalizując w gronie 30 innowacyjnych pomysłów z całego świata. Mamy szansę wygrać, ale nie odbędzie się to bez Waszej pomocy. Prosimy Was o głosy w konkursie. To dla nas wielka szansa! Dla nas to fundusze na rozwój projektu jakim jest mobilne laboratorium genetyczne. Jeśli nas wesprzecie, bardzo prawdopodobne jest, że za kilka lat, również będziecie z niego korzystać.

Jak można na nas zagłosować (to zajmie tylko kilka sekund!):


1. Należy wejść na stronę organizatora konkursu: Konkurs The Venture
2. Kliknąć w przycisk Zaloguj się przez Facebook aby oddać głos
3. I następnie koniecznie kliknąć w przycisk Potwierdź swój głos

Bardzo Wam dziękujemy!
ZESPÓŁ E-BIOTECHNOLOGIA.PL
 

Oksydoreduktazy

oksydoreduktazyWydział Chemiczny PRZEDRUK, oryginał dostępny pod adresem www
Tytuł oryginalny: Wykrywanie obecności enzymów

Politechnika Śląska (www)
Wydział Chemiczny (www)
Katedra Chemii Organicznej, Bioorganicznej i Biotechnologii (www)
Kierownik Katedry: dr hab. inż. Mirosław Gibas prof. Politechniki Śląskiej

Adres:
ul. B. Krzywoustego 4
44-100 Gliwice



Oksydoreduktazy katalizują wiele istotnych reakcji komórkowych zwłaszcza dotyczących utleniania biologicznego, które polega na łączeniu się wodoru z tlenem. W komórkach utlenia się jednak nie wodór cząsteczkowy, ale związany przeważnie z koenzymami nikotynamidoadeninowymi, które go pobierają wprost od substratów biologicznych utleniań (glukozy, kwasów tłuszczowych, aminokwasów itp.). Biologiczne utlenianie wodoru polega na przeniesieniu elektronów nie wprost z wodoru na tlen, ale przez wiele biologicznych układów oksydoredukcyjnych. Przyjmując za kryterium mechanizm działania, enzymy klasy oksydoreduktaz można ująć w cztery grupy:
- oksydazy,
- oksygenazy,
- dehydrogenazy,
- hydroperoksydazy.

Oksydazy aktywują atomy tlenu do przyjęcia elektronów oderwanych od utlenianego substratu i katalizują połączenie powstałych jonów tlenkowych z protonami na cząsteczkę H2O lub H2O2. Enzymy te przenoszą wodór bezpośrednio na tlen atmosferyczny. Substratem są często mono- i polifenole. Duże znaczenie praktyczne ma oksydoreduktaza o-difenol:tlen (EC.1.10.3.1.) zwana potocznie oksydazą fenolową. Typową reakcją katalizowaną przez ten enzym jest utlenianie pirokatechiny. Działaniu enzymu ulega również fenol jednowodorotlenowy, przy czym najpierw tworzy się pirokatechina. Oksydaza fenolowa jest metaloproteiną i zawiera miedź, która przyjmuje elektrony od dwufenoli i przekazuje na tlen cząsteczkowy.



Oksydaza ksantynowa katalizuje utlenianie ksantyny tlenem powietrza. W wyniku reakcji powstaje kwas moczowy i nadtlenek wodoru. Enzym ten katalizuje też utlenianie aldehydów do kwasów organicznych. Reakcja zachodzi także w obecności innych niż tlen akceptorów wodoru. Jeżeli jako akceptora wodoru użyje się błękitu metylenowego, to barwa niebieska zanika, gdyż błękit metylenowy redukuje się do bieli błekitu.
Oksygenazy katalizują proces wbudowywania O2 w czasteczkę. Wyróżnia się oksygenazy właściwe i hydroksylujące.
Dehydrogenazy katalizują odrywanie atomów wodoru od utlenianego substratu i przenoszą je na inne enzymy czy związki pośrednie, a nie maja zdolności przenoszenia elektronów bezpośrednio na tlen. Różnią się one rodzajem koenzymów, które są właściwymi chwytnikami atomów wodoru.
Hydroperoksydazy obejmują dwie podgrupy enzymów, tj. peroksydazy (przeważają w tkankach roślinnych) i katalazy (w tkankach zwierzęcych).
Reprezentują one białka zawierające żelazoporfirynę. Reakcje katalizowane przez hydroksydazy przedstawia schemat:




Peroksydaza jest enzymem bardzo rozpowszechnionym w roślinach. Jej działanie związane jest z obecnością nadtlenku wodoru. Nadtlenek wodoru nie jest rozkładany z wydzieleniem tlenu, lecz wykorzystywany przez enzym w reakcjach utleniania substratów (np. fenoli):

H2O2 + fenole 2H2O + chinony

Peroksydaza jest mało wrażliwa na wysoką temperaturę i jeszcze w 100OC częściowo zachowuje swoją aktywność. Oksydazy o wiele szybciej niż peroksydazy tracą swoją aktywność w podwyższonej temperaturze.
Katalazy obecne we wszystkich organizmach tlenowych, katalizują rozpad H2O2 według równania:
2H2O2 2H2O + O2
Katalazy charakteryzują się dużą aktywnością. Inhibitorami katalazy są między innymi jony CN- i S-2.


Zobacz też: Wykrywanie obecności enzymów

Komentarze

Widok Uszereguj
Tylko zarejestrowani mogą dodawać komentarze. Zarejestruj się/Zaloguj

Podręcznik biotechnologii

Kto jest online

169 gości oraz 0 użytkowników online.

Jesteś niezarejestrowanym lub niezalogowanym użytkownikiem.


 

Patronat

Wydarzenie: V edycja akcji „Od laika do przyrodnika” 24 lutego -16 czerwca 2017 r., Uniwersytet Przyrodniczy w Poznaniu

Konferencja: IV Lubelska Konferencja Młodych Naukowców, 26-27 Maja 2017, Lublin

Konferencja: VI Międzynarodowa Konferencja Biofizyków, 19-21 Maja 2017, Kraków

Konkurs na projekt badawczy Naukowej Fundacji Polpharmy, 1 marca- 31 maja 2017, Warszawa

Konferencja: VI Międzyuczelniane Sympozjum Biotechnologiczne SYMBIOZA, 26-28 Maja 2017, Warszawa

Konferencja: Chemia dla Urody i Zdrowia
8-10 czerwca 2017, Uniwersytet Mikołaja Kopernika w Toruniu

Wydarzenie: Metagenomy różnych środowisk, 29-30 czerwca 2017, Lublin

Wydarzenie: EUROBIOTECH 6th Central European Congress of Life Science
11 - 14 Września 2017, Kraków

Facebook

Gadżety

Sklep e-biotechnologia.pl
Tematyczne kubki, koszulki, bluzy etc.


Zapraszamy do sklepu

Na skróty

Ministerstwo Nauki i Szkolnictwa Wyższego Narodowe Centrum Nauki Narodowe Centrum Badań i Rozwoju Ośrodek Przetwarzania Informacji PAP - Nauka w Polsce Forum Akademickie Fundacja na rzecz Nauki Polskiej Wirtualna Biblioteka Nauki Scopus NCBI PubMed Nature Science Cell

 
 
Partnerzy:

laboratoria.net Nauka w Polsce Academio Fundacja NanoNet BioCen - BioCentrum Edukacji Naukowej Notatek.pl cebioforum.com materialyinzynierskie.pl Wspieram.to - POLSKI KICKSTARTER - Polska platforma finansowania społecznoœciowego.Tu zrealizujš się Twoje pomysły. VitaInSilica Portal popularnonaukowy

Portal: Redakcja . Współpraca . Kontakt . Polecamy



Wszystkie prawa zastrzeżone 2006-2016 e-biotechnologia.pl
stat4u