biotechnologia


 
 

tRNA

mikołajtRNA stanowi 10-12% ogólnej ilości kwasów rybonukleinowych w komórce. Jest on zbudowany z 70-90 nukleotydów. Charakteryzuje się wśród innych rodzajów RNA najmniejszą masą cząsteczkową, zawartą w granicach od 25 do 30 kDa. Bakterie zawierają 35-40, a eukarioty do 50 rodzajów cząsteczek tRNA. We wszystkich organizmach występuje przynajmniej kilka izoakceptorowych tRNA – są to różniące się od siebie cząsteczki tRNA, które są specyficzne w stosunku do tego samego aminokwasu. Transportujące RNA są najkrótszymi znanymi, funkcjonalnymi cząsteczkami RNA. Długość najkrótszych wynosi 74 nukleotydy, a najdłuższych rzadko przekracza 90 nukleotydów. Z powodu swoich małych rozmiarów oraz możliwości oczyszczenia poszczególnych rodzajów tRNA, cząsteczki te były jednymi z pierwszych zsekwencjonowanych kwasów nukleinowych. Sekwencje pierwszych cząsteczek tRNA poznano w 1965 roku dzięki doświadczeniom grupy Roberta Holleya z Cornell University w Nowym Jorku. Cząsteczki tRNA charakteryzują się specyficznym ułożeniem nukleotydów i określoną strukturą przestrzenną. Pomimo tego, że dana cząsteczka tRNA jest specyficzna wyłącznie dla określonego aminokwasu, struktura wszystkich tRNA jest zbliżona. W strukturze II rzędowej przyjmuje ona postać liścia koniczyny, w III rzędowej wszystkie cząsteczki tRNA przypominają kształtem literę L. Cząsteczki tRNA zawierają wiele nietypowych, modyfikowanych zasad, zazwyczaj 7-15 na molekułę, co stanowi około 10 do 20% wszystkich nukleotydów. Wśród nietypowych zasad charakterystyczne dla wszystkich cząsteczek tRNA są: 5,6-dihydrourydyna oraz pseudourydyna, mogą występować także pochodne metylowane, na przykład 2-metylo-guanozyna, O2,-metylo-cytydyna oraz 1-metylo-adenozyna.

W strukturze II rzędowej tRNA można wyróżnić 5 zasadniczych regionów:

- Domena akceptorowa, składająca się z ramienia i pętli akceptorowej, z charakterystyczną sekwencją 5’-CCA-3’, do której przyłączany zostaje aminokwas.

- Domena antykodonowa (ramię i pętla antykodonowa, zawiera 3 nukleotydy zwane antykodonem, które w czasie translacji łączą się z mRNA.

- Domena dihydrourydyny (ramię i pętla DHU).

- Domena TΨC zbudowana z ramienia oraz pętli, w której występuje charakterystyczny układ zasad: rybotymidyna (T), pseudourydyna (Ψ) oraz cytozyna (C).

- Ramię zmienne, znajdujące się pomiędzy domeną antykodonową a domeną TΨC. Ramię to zawiera różną ilość nukleotydów.

Podobieństwa między cząsteczkami tRNA dotyczą nie tylko konserwatywnej struktury II-rzędowej. W niektórych pozycjach cząsteczek tRNA zawsze występują te same nukleotydy, a w innych zawsze występuje puryna lub zawsze pirymidyna. Zmodyfikowane nukleotydy prawie zawsze występują w tych samych pozycjach. Wiele konserwatywnych nukleotydów występujących zawsze w danej pozycji pełni ważną rolę w tworzeniu struktury III-rzędowej. W strukturze III-rzędowej tRNA wyróżniamy dwie główne domeny: I – domenę akceptorową (tzw. domena minihelisy, w skład której wchodzi ramię akceptorowe oraz pętla TΨC oraz II – domenę antykodonową, zbudowaną z ramienia i pętli antykodonowej oraz ramienia i pętli DHU. Wiele dowodów wskazuje na to, że te dwie domeny tRNA powstały niezależnie od siebie w procesie ewolucji. Każda z tych domen oddziałuje z innymi częściami rRNA rybosomu. Zasadniczym etapem w procesie translacji jest selekcja tRNA przez syntetazy aminoacylo-tRNA. Enzymy te determinują poprawność wyboru aminokwasu w biosyntezie białka. Ich podstawową funkcją jest swoiste rozpoznanie, a następnie kataliza dwuetapowej reakcji estryfikacji tRNA. Enzymy te podzielono na dwie klasy, zgodnie z obecnością w nich krótkich charakterystycznych sekwencji aminokwasowych. Małe aminokwasy są z reguły rozpoznawane przez syntetazy klasy II, większe i bardziej hydrofobowe – przez enzymy klasy I. Te dwie klasy różnią się strukturą domeny białkowej. W klasie I miejsce katalityczne enzymu tworzy pięć na przemian ułożonych helis α, tzw. struktura Rossmanna. Centrum aktywne syntetaz klasy II tworzy siedem antyrównolegle ułożonych struktur β-daszkowych oraz trzy helisy α. tRNA odgrywają zasadniczą rolę w translacji. Tworzą one połączenia między mRNA i syntetyzowanym polipeptydem. Jest to połączenie zarówno fizyczne, jak i informacyjne: tRNA wiąże się jednocześnie z mRNA i wydłużającym się polipeptydem oraz gwarantuje, że sekwencja aminokwasów syntetyzowanego polipeptydu jest zgodna z sekwencją zapisaną kodem genetycznym w nukleotydach mRNA.

Komentarze

Widok Uszereguj
Tylko zarejestrowani mogą dodawać komentarze. Zarejestruj się/Zaloguj

Podręcznik biotechnologii

Kto jest online

78 gości oraz 0 użytkowników online.

Jesteś niezarejestrowanym lub niezalogowanym użytkownikiem.


 
 
 
Partnerzy:

laboratoria.net Nauka w Polsce Academio Fundacja NanoNet BioCen - BioCentrum Edukacji Naukowej Notatek.pl cebioforum.com materialyinzynierskie.pl Wspieram.to - POLSKI KICKSTARTER - Polska platforma finansowania społecznoœciowego.Tu zrealizujš się Twoje pomysły. VitaInSilica Portal popularnonaukowy

Portal: Redakcja . Współpraca . Kontakt . Polecamy



Wszystkie prawa zastrzeżone 2006-2016 e-biotechnologia.pl
stat4u