Aminokwasy należą do najlepiej poznanych składników organizmów żywych, są składowymi białek i peptydów jak również stanowią substraty do biosyntezy niektórych hormonów, neuroprzekaźników, koenzymów, barwinków biologicznych oraz zasad organicznych. Opisano ponad 300 różnych aminokwasów, przy czym jedynie 20 z nich występuje w białkach zwierzęcych. Większość z pośród tych aminokwasów organizm potrafi sam syntetyzować z materiału dostarczonego mu z zewnątrz, jednakże 10 z nich nie potrafi wyprodukować samodzielnie. Na tej podstawie aminokwasy dzielimy na endogenne i egzogenne. Aminokwasy egzogenne to te które muszą być dostarczone z pożywieniem, ponieważ organizm ludzki i zwierzęcy nie ma zdolności do syntezy tych związków z innych składników lub też syntetyzuje je w ilości niewystarczającej w stosunku do potrzeb organizmu. Jedynym źródłem aminokwasów egzogennych jest rozpad białek pokarmowych, który następuje pod wpływem działania enzymów proteolitycznych takich jak pepsyna, trypsyna, chymotrypsyna, elastaza, aminopeptydaza i karboksypeptydaza. Do aminokwasów egzogennych zaliczmy: fenyloalaninę, izoleucynę, leucynę, walinę, metioninę, treoninę, tryptofan, lizynę oraz histydynę. Obecność aminokwasów egzogennych w białku określa jego wartość biologiczną. W zależności od tego rozróżniamy białka: pełnowartościowe – zawierające w swoim składzie wszystkie aminokwasy egzogenne w odpowiednim stosunku i odpowiednich ilościach oraz białka niepełnowartościowe – głównie roślinne, które w swoim składzie nie mają wszystkich aminokwasów egzogennych.
Charakterystyka aminokwasów egzogennych
Fenyloalanina jest jednym z aminokwasów aromatycznych, który w organizmie człowieka odpowiada za przekazywanie sygnałów miedzy komórkami nerwowymi w centralnym układzie nerwowym. Aminokwas ten łącznie z tyrozyną należą do aminokwasów glukoketogennych, które przekształcają się wspólnym szlakiem do tych samych produktów. Rozpad fenyloalaniny lub jej przekształcenie w inne metabolity zachodzi w wyniku reakcji hydroksylacji katalizowanej przez hydroksylazę fenyloalaninową. Wrodzony niedobór tego enzymu jest przyczyną fenyloketonurii, w wyniku której fenyloalanina jest gromadzona w płynach ustrojowych powodując upośledzenie transportu innych aminokwasów jak również obniżenie syntezy neuromediatorów i melanin.
Walina, izoleucyna i leucyna to aminokwasy o rozgałęzionych bocznych łańcuchach węglowych, będące pochodnymi pirogronianiu. Aminokwasy te zawierają łańcuchy boczne bez grup funkcyjnych. Łańcuchy te nie oddają ani tez nie przyłączają protonów, nie uczestniczą również w tworzeniu wiązań jonowych i hydrofobowych. Są to aminokwasy hydrofobowe, które w środowisku wodnym zachowują się jak kropelki oleju. Głową funkcją biologiczną tych aminokwasów jest pobudzanie biosyntezy białek jak również zwiększanie wydzielania niektórych hormonów anabolicznych.
Metionina jest aminokwasem egzogennym zawierającym w swojej budowie siarkę, który jest nie tylko ważnym składnikiem białek, ale również pełni rolę przenośnika i dawcy czynnych grup metylowych. W organizmie występuje i funkcjonuje w postaci S-adenozylometioniny i dodatkowo pełni funkcje koenzymu różnorodnych metylaz. Dodatkowo metionina jest jednym z substratów uczestniczących w biosyntezie sperminy i spermidyny, które to poliaminy pobudzają biosyntezę kwasów nukleinowych jak również regulują aktywność szeregu enzymów np. kinaz białkowych.
Treonina jest pierwszym poznanym aminokwasem egzogennym wykrytym w roku 1935 przez Rose i wsp. jako niezbędny czynnik uzupełniający dla syntetycznej mieszaniny pokarmowej. W swojej budowie posiada dwa asymetryczne atomy węgla, dlatego też może występować w czterech formach stereoizometrycznych. Treonina jest aminokwasem glukoketogennym gdyż może przekształcać się do propionylo-S-CoA lub pirogronianu, które są substratami procesu glukoneogenezy lub też rozpadać się do glicyny i acetylo-S-CoA.
Tryptofan jest heterocyklicznym α-aminokwasem zawierającym pierścień indolowy. Jest to związek o wielokierunkowych szlakach przemian w trakcie których dochodzi m.in. do uwolnienia alaniny- aminokwasu glukogennego lub powstania glutaranu który przekształca się w ciało ketonowe. Ponadto tryptofan jest substratem, z którego powstaje serotonina, która pełni funkcję neuromediatora w ośrodkowym układzie nerwowym. Co ciekawe metabolizm bakteryjny przekształca tryptofan zawarty w treści jelitowej w produkty gazowe takie jak indol czy skatol które są ważne do podtrzymania perystaltyki jelit.
Lizynę, histydynę i argininę zaliczamy do grupy aminokwasów zasadowych. Ich łańcuchy boczne zawierają grupy wiążące protony odpowiednio grupę ε-aminową lizyny, pierścień imidazolowy histydyny oraz grupa guanidynowa histydyny. Arginina jest najsilniejszym aminokwasem zasadowym, który występuje we wszystkich białkach. Ponadto związek ten odgrywa bardzo ważną rolę w przemianie materii. Aminokwasy te często nazywamy zasadami heksonowymi ponieważ zawierają po sześć atomów węgla.
Autor: Beata Rola
Literatura:
1. Flis K., Konaszewska W. 2007. Podstawy żywienia człowieka. wyd.WSiP
2. Bańkowski E. 2004. Biochemia. wyd. Urban&Partner
3. Karlson P. 1964. Zarys biochemii. Państwowe Wydawnictwo Naukowe
4. http://edunauka.pl/biochamino1.php
